Treoniini. Etsin tämän ess. aminohapon hajoamistapoja.

 Jos vertailee treoniinia ja seriiniä, jotka molemmat tuovat OH-ryhmää proteiinirakenteisiin, Treoniini tulee todellakin ravinnon  proteiineista käsin, mutta seriini taas  mm. syntetisoituu glukoosin aineenavvaihdunnasta  päin, joten nidien saantitavassa  on jo  suuri  eroavuus. samoin hajoamissessa.  Seriinialtaalla on paljon tarvetta moniin suuntiin.  Treoniinille nähtiin alun alkaen 1969  aikaan   vain tehtävä proteiinirakenteen molekyylinä.  Treoniini  tekee hieman  kysymysmerkkiä mieleen. Lie niin että sillä voi olla  tiukat  tarverajat, joita  vain ei ole asetettu.

http://www.hmdb.ca/metabolites/HMDB02134
Treoniini kuten lysiinikään ei pysty osallistumaan  reversibeliin transaminaatioon. Jos treoniini deaminoituu ( luovuttaa aminoryhmän) ,  se ei voi transaminoitua  takaisinpäin  vaan muuttuu keto-voihapoksi ja kulkee kohti sitruunahapposykliä.

 Jos  treoniini alkaa hajota, voi  muodostuu  aminoasetonia, jos on  ravitsemuksellista vajetta ja AcetylCoA/CoA suhde noussut .  Näin voi tapahtua diabeteksessa. On arveltu että  aminoasetoniin taas vaikuttaa  entsyymi  SSAO ja se voi johtaa toksiseen  metyyliglyoksaalimolekyyliin.
SSAO on semikarbazidisensitiivinen aminioksidaasi. Sen tuote on toksinen metyyliglyoksyyli. 

Mutta jos treoniinin hajoamista katalysoi treoniinidehydrogenaasi, se  oksidoi NAD:n avulla  ja treoniinista tulee  glysiiniä  ja asetyyliCoA molekyyliä  (Sytoplasminen  aineenvaihdunta kun on energiaa saatavilla).  

Aminoacetone

Description

Threonine dehydrogenase catalyzes the oxidation of threonine by NAD+ to glycine and acetyl-CoA, but when the ratio acetyl-CoA/CoA increases in nutritional deprivation (e.g., in diabetes) the enzyme produces aminoacetone (Chem. Res. Toxicol., 14 (9), 1323 -1329, 2001). Aminoacetone is thought to be a substrate for SSAO (semicarbazide-sensitive amine oxidase), leading to the production of the toxic product methylglyoxal (Journal of Chromatography B. Volume 824, Issues 1-2 , 25 September 2005, Pages 116-122 ).

Muistiin metyyliglyoxyylimolekyylistä.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9514089

Täytyy muistaa,että jos treoniini pääsee oksidoitumaan glysiiniksi asti, glysiinillä on sitten kaksikin mahdollisuutta eteenpäin.  Se voi konversoitua seriiniksi foolihapon avulla saatuaan formylryhmän  (-CH2O)
Tai glysiini voi muodostaa glyoxylaattia deaminoiduttuaan glysiinioksidaasilla.
Tavallisen glyoxalaattimuodon jatkoaineenvaihdunta voi tapahtua kohti muurahaishappoa HCOOH jos glyoxalaatti oksidoituu ja samalla dekarboksyloituu.  Tai glyoxylaatti voi oksidoitua oksaalihapoksi. Normaalisti tätä ei pitisi olla haitaksi asti. Joillakuilla tulee kyllä tästäkin  kiviä.  Muurahaishappo taas oksidoituu heti monissa kudoksissa.

Siis olisi ongelma, jos Treoniini ei pääse oksidoitumaan glysiiniasteelle.
Toinen mahdollisuus on, että  treoniini  muuttuu alfaketo-voihapoksi  deaminaasilla ( yhden kirjan kuvan mukaan)  ja sitten aktivoidun propionaatin kautta jatkaa  sitruunahappokiertoon. Tämä tie tietysti vaatii B12 vitamiinia  koentsyyminä.https://en.wikipedia.org/wiki/Alpha-Ketobutyric_acid
Siis  treoniinin hajoamisessa on esentiellejä  vaatimuksia sen lisäksi että se on essentielli tarve kehoproteiineissa.  Hyvin riippuvainen siitä, mitä ihminen tekee.
Muta kyllä tämä kuuluu myös kissojen ja korienkin esentieleihin aminohappoihin.

Tässä mitokondriaalisesa tiessä voi tulla ongelmia B12-puuteanemiassa Metylmalonihappovaiheesta, joka on  aineenvaihduntatiessä propionyylistä eteenpäin kohti meripihkahappoa ja sitruunahappokiertoa.