Mamma mia - har ni hört? ( Dieettisuuntauksista kommentti)

Aamulehti kirjoittaa kollageenista: Sitaatti Aamulehdestä  tänään:

"Hyvä elämä Terveys:

Kollageeni pitää luut lujina ja ihon kimmoisina, mutta miten sitä saa lisää elimistöönsä? Sitä on lisätty jo jugurtteihin ja suklaaseen

Kollageenia lisätään kosmetiikkaan ja elintarvikkeisiin, vaikka sen nauttimisesta suun kautta on tutkijoiden mukaan hyvin vähän hyötyä. Etsimme vastauksia muun muassa näihin kysymyksiin: miten kehon omaa kollageenin tuotantoa voi tehostaa? Mitä yhteistä on liivatteella ja kollageenilla? Miksi kollageenielintarvikkeen valmistaja ei saa mainostaa sileämpää ihoa?"

Katson tässä vähän ihmisen kollageenigeeneistä: 

kolalgeenin muodostus kehossa tapahtuu aminohapoista käsin.  Proteiinipitoista ravintoa pilkkomalla keho saa essenteiellejä ja ei-essentiellejä aminohappoja. Ei-essentiellejä aminohappoja  keho voi koota  aineenvaihdunnan orgaanisista elementeistä . Geenisääteiset kollageenit ovat hyvin spesifisiä kudoksille ja pienestäkin geenimutaatiosta voi olla hankalia seuraamuksia. 

Kollageeni  on yksipuolinen proteiini, koska siihen on valiutunut vain sellaiset aminohapot, joista voi rakentaa tukirankaa ja kalvoja, nahkoja, joten  sellainen kananahkan ja  jänteitten  syöminen sinänsä ajan mittaan ei varmaan anna tarpeeksi monipuolista proteiinia.  Suosittelin tavallista  proteiinia kuten kalaa, lihaa, munaa, palkohedelmiä, jos haluaa että geenistö pystyy valmistamaan  eri elimiin oikeita kollageenejä. Joku ajattelee että  luusto vahvistuu kalkilla ja D-vitamiinilla.  on tietysti mineraaleista ja vitammineista aineenvaihdunnasa apua, mutta  luun matrix , johon mineraalit saostuvat  on mm. proteiinipitoista ja siinä on paljon spesiaalisia geenisäätöisiä molekyylejä, jotka eivät ole vitamiineja ja kalkkia. Luuston raekntumisen geenisäätötekijä on liikunta,  aineenvaidhunnan energiapyörä on se mylly, josta tulee sitten lopulta  asianmukaista luustoakin.  Muuten se mitä syö, hajoittuu ensin ruoansulatuksessa- jopa  kollageenikin, viimeistään suolistobakteerien työssä,  ja sitten keho koettaa löytää  syödystä  materiaalista jotain hyödyllistä imeytettävää ainesta. Näin ollen pitäisi ravintoproteiinin olla niin hyvää laatua, että se voi  tarjota essentiellejäkin aminohappoja jo aivan mahalaukun vaiheelle.
Tuossa alla näkyy  eräs kollageenigeeni   ja sen koodaman  kollageeni-1 tyyppisen alfa1- ketjun peptidisekvenssi.  Jos on tarkkana, havaitsee aminohappojärjestyksessä    kolmen aminohapon sarjoja ja yksi kolmesta on glysiini G.  Glysiinin osuus on  suuri.  Glysiini on tavallaan merkki siitä, että luustoa ja lihaksistoa "on tarvittu ja käytetty" .

Esim  jänteen  rakenteessa olevissa proteiineissa kollageenia on 31%, elastiinia 1.6 % ja tendomukoidia 0.5% erään vanhan tiedon mukaan.  Kollageeni on huonosti liukenevaa ja kemiallisesti kestävää. Sen pääasiallinen aminohappo on glysiini (g) ja  sitä on kolmasosa aminohapoista. Toinen kolmas osa on proliinia ja hydroksyproliinia .- Sitten on muutamia muitakin aminohappoja.  Jos kollageeniä keittää, se konversoituu gelatiiniksi fysikaalisesti. Gelatiinissa ei ole tryptofaania (w)  ja hyvin vähän vain tyrosiinia (y)  ja kysteiiniä (c) ja se on liukoista ja jopa aineenvaihdunnan sulatettvissa. Proteiinilähteenä se on köyhää proteiinia, tosin supplementtina sitä voi käyttää muulle proteiinille.  varmaan se antaa glysiini (g) ja proliinilisää(p). Saattaa olla nykyajan ihmisellä, että glysiiniä (g)  ja proliinia(p)  ja siitä hydroksiproliinia (hyp)  muodostava  fundamentaalinen normaalikoneisto on jollain tavalla rasituksen alla, ettei  peruskollageenikoneisto voi kunnolla toimia, koska kerran luuston konsistenssiongelmia on niin suuressa määrin.  Saattaa olla tarpeen katsoa  esim glysiinin  muodostus nykyaikana.
  Idea  kollageenilisästä jugurttiin ja   suklaaseen kuvaa hyvin nykyajan ajattelutapaa terveydenhoidosta ja dieetin merkityksestä. 

Keho tekee kollageenejä geenisäätöisesti ja kudosspesifisesti:

• https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/1277

  COL1A1 collagen type I alpha 1 chain [ Homo sapiens (human) ]

• COL1A1  (kromosomi 17q21.33) 

 Tämä geeni koodaa Tyypin 1 kollageenin pro-alfa1-ketjua, jonka kolmoishelixissä on 2 alfa1-ketjua ja yksi alfa2-ketju. Tyypin 1 kollageeni muodostaa fibrillejä, joita on useimmissa sidekudoksissa ja runsaasti sitä on luussa, silmän sarveiskalvossa, ihossa ja jänteessä. Jos tässä geenissä on mutaatioita, tilanne assosioituu  tauteihin osteogenesis imperfecta I-IV,  Ehlers-Danlos-oireyhtymään VIIA ja  klassiseen muotoon, Caffeyn tautiin ja idiopaattiseen osteoporoosiin. Translokaatiossa kromosomi 17 ja 22 kesken, missä tämä geeni ja PDGFbeta-geeni ovat kyseessä, seuraa kasvutekijän epäsäännöllistä ilmenemää ja dermatofibrosarkomaa. Tällä geenillä on kaksi transkriptia johtune vaihtoehtoisista polyadenylaatiosignaaleista.

COL1A1  also known as

OI1; OI2; OI3; OI4; EDSC; EDSARTH1

Summary

This gene encodes the pro-alpha1 chains of type I collagen whose triple helix comprises two alpha1 chains and one alpha2 chain. Type I is a fibril-forming collagen found in most connective tissues and is abundant in bone, cornea, dermis and tendon. Mutations in this gene are associated with osteogenesis imperfecta types I-IV, Ehlers-Danlos syndrome type VIIA, Ehlers-Danlos syndrome Classical type, Caffey Disease and idiopathic osteoporosis. Reciprocal translocations between chromosomes 17 and 22, where this gene and the gene for platelet-derived growth factor beta are located, are associated with a particular type of skin tumor called dermatofibrosarcoma protuberans, resulting from unregulated expression of the growth factor. Two transcripts, resulting from the use of alternate polyadenylation signals, have been identified for this gene. [provided by R. Dalgleish, Feb 2008] Expression

Biased expression in gall bladder (RPKM 850.7), urinary bladder (RPKM 497.1) and 11 other tissues 

 Minkälainen rakenne on tällä pre-pro-kollageenilla? Aminohapposekvenssit . Esimerkki:

 https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/NP_000079.2

Conserved Domains (5) summary

pfam01391
Location:236 → 295

Collagen; Collagen triple helix repeat (20 copies)

pfam00093
Location:40 → 95

VWC; von Willebrand factor type C domain

pfam01410
Location:1230 → 1463

COLFI; Fibrillar collagen C-terminal domain

cl26386
Location:449 → 640

DNA_pol3_gamma3; DNA polymerase III subunits gamma and tau domain III

cl28310
Location:908 → 1111

Rho; Transcription termination factor Rho [Transcription]

ORIGIN      
        1 mfsfvdlrll lllaatallt hgqeegqveg qdedippitc vqnglryhdr dvwkpepcri
       61 cvcdngkvlc ddvicdetkn cpgaevpege ccpvcpdgse sptdqettgv egpkgdtgpr
      121 gprgpagppg rdgipgqpgl pgppgppgpp gppglggnfa pqlsygydek stggisvpgp
      181 mgpsgprglp gppgapgpqg fqgppgepge pgasgpmgpr gppgppgkng ddgeagkpgr
      241 pgergppgpq garglpgtag lpgmkghrgf sgldgakgda gpagpkgepg spgengapgq
      301 mgprglpger grpgapgpag argndgatga agppgptgpa gppgfpgavg akgeagpqgp
      361 rgsegpqgvr gepgppgpag aagpagnpga dgqpgakgan gapgiagapg fpgargpsgp
      421 qgpggppgpk gnsgepgapg skgdtgakge pgpvgvqgpp gpageegkrg argepgptgl
      481 pgppgerggp gsrgfpgadg vagpkgpage rgspgpagpk gspgeagrpg eaglpgakgl
      541 tgspgspgpd gktgppgpag qdgrpgppgp pgargqagvm gfpgpkgaag epgkagergv
      601 pgppgavgpa gkdgeagaqg ppgpagpage rgeqgpagsp gfqglpgpag ppgeagkpge
      661 qgvpgdlgap gpsgargerg fpgergvqgp pgpagprgan gapgndgakg dagapgapgs
      721 qgapglqgmp gergaaglpg pkgdrgdagp kgadgspgkd gvrgltgpig ppgpagapgd
      781 kgesgpsgpa gptgargapg drgepgppgp agfagppgad gqpgakgepg dagakgdagp
      841 pgpagpagpp gpignvgapg akgargsagp pgatgfpgaa grvgppgpsg nagppgppgp
      901 agkeggkgpr getgpagrpg evgppgppgp agekgspgad gpagapgtpg pqgiagqrgv
      961 vglpgqrger gfpglpgpsg epgkqgpsga sgergppgpm gppglagppg esgregapga
     1021 egspgrdgsp gakgdrgetg pagppgapga pgapgpvgpa gksgdrgetg pagpagpvgp
     1081 vgargpagpq gprgdkgetg eqgdrgikgh rgfsglqgpp gppgspgeqg psgasgpagp
     1141 rgppgsagap gkdglnglpg pigppgprgr tgdagpvgpp gppgppgppg ppsagfdfsf
     1201 lpqppqekah dggryyradd anvvrdrdle vdttlkslsq qienirspeg srknpartcr
     1261 dlkmchsdwk sgeywidpnq gcnldaikvf cnmetgetcv yptqpsvaqk nwyisknpkd
     1321 krhvwfgesm tdgfqfeygg qgsdpadvai qltflrlmst easqnityhc knsvaymdqq
     1381 tgnlkkalll qgsneieira egnsrftysv tvdgctshtg awgktvieyk ttktsrlpii
     1441 dvapldvgap dqefgfdvgp vcfl
//