Glysiini, Threoniini ja Seriiniryhmä. Glysiini KOLLAGEENISSA.

http://mips.helmholtz-muenchen.de/genre/proj/uwe25/images/pw_gly.gif
Aineenvaihdunnallisessa kartassa nämä kolme aminohappoa sijoittuvat samaan maisemaan.
Glysiini ja Seriini voivat muuntua toisikseen ihmiskehossa, mutta threoniini on essentielli ja sen täytyy tulla ravinnosta.

GLYSIINI
osallistuu rakenteisiin. Tässä otan esimerkkinä KOLLAGEENIN.

http://www.google.se/imgres?imgurl=http://www.hypro.cz/img/kolagen/mikrofib.gif&imgrefurl=http://www.hypro.cz/hyRubrIn.aspx%3FintRubrKis%3D1251%26intLang%3D1&usg=__C0aulPVh202B4yJLV1CSJVmtMx8=&h=430&w=258&sz=3&hl=sv&start=11&itbs=1&tbnid=YCDOys30OaxbsM:&tbnh=126&tbnw=76&prev=/images%3Fq%3Dtropocollagen%26hl%3Dsv%26sa%3DG%26gbv%3D2%26tbs%3Disch:1

Tropokollageenimolekyylissä on isojen kollageeniaggrekaattien alayksiköitä fibrillejä. Sellainen on 300 nm pitkä ja 1.5 nm läpimitaten ja se on koostunut kolmesta polypeptidistäketjusta, alfa-ketjuista, joissa jokaisessa on "vasenkätinen" helix. Ne vyyhtiytyvät keskenään "oikeakätisesti" kiertäen superhelixmuotoon. Kvaternäärinen rakenne ja vetysillat stabiloivat tätä mikrofibrilliä.

The tropocollagen or "collagen molecule" is a subunit of larger collagen aggregates such as fibrils. It is approximately 300 nm long and 1.5 nm in diameter, made up of three polypeptide strands (called alpha chains), each possessing the conformation of a left-handed helix (its name is not to be confused with the commonly occurring alpha helix, a right-handed structure). These three left-handed helices are twisted together into a right-handed coiled coil, a triple helix or "super helix", a cooperative quaternary structure stabilized by numerous hydrogen bonds. With type I collagen and possibly all fibrillar collagens if not all collagens, each triple-helix associates into a right-handed super-super-coil that is referred to as the collagen microfibril. Each microfibril is interdigitated with its neighboring microfibrils to a degree that might suggest that they are individually unstable although within collagen fibrils they are so well ordered as to be crystalline.

AMINOHAPOT ovat kollageenissä säännönmukaisesti asettuneita kolmen aminohapon ketjuina. Sekvenssi noudattaa muotoa Gly-Pro-X tai GLy-X- Hyp, jossa X voi olla mikä tahansa rakenneaminohappo,.

A distinctive feature of collagen is the regular arrangement of amino acids in each of the three chains of these collagen subunits. The sequence often follows the pattern Gly-Pro-X or Gly-X-Hyp, where X may be any of various other amino acid residues.

PROLIINIA ja HYDROKSIPROLIINIA on yksi kuudesosa totaalisekvenssistä.
GLYSIINIÄ on kolmasosa sekvenssistä, eli miltei puolet ovat jotain muuta kuten proliinia tai hydroksiproliinia. Tällainen säännöllinen toistuminen ja korkea glysiinipitoisuus on havaittu luonnossa vain harvassa muussa proteiinissa kuten silkissä ja fibriinissa.
SILKISSÄ on 75- 80% Gly-Ala-Gly-Ala- sekvenssiä ja 10% seriiniä.
ELASTIINISSA on myös runsaasti glysiiniä, proliinia ja alaniinia, jonka sivuketjussa on pieni inertti metyyliryhmä.

silk fibroin.
elastin
Sellaista korkeaa glysiinipitoisuutta ja säännöllistä toistumista ei ole milloinkaan havaittu globulaarisissa proteiineissa paitsi aivan lyhyissä jaksoissa. Kemiallisesti reaktiivisia sivuryhmiä ei tarvita struktuuriproteiineissa siten kuin entsyymeissä tai kuljetusproteiineissa , mutta toisaalta kollageeni ei ole ainoastan rakenneproteiini. Koska sillä on avainosuutta solun fenotyypin määrittämisessä, soluadheesiossa, kudoksen säätelyssä ja infrastruktuurissa niin moni sen non-proliinipitoisista alueista omaa solu tai matrix- liittymiä.
Suhteellisesti suuri proliini ja hydroksyproliinirenkaiten pitoisuus ja niiden geometrisesti asettuneet karboksyyliryhmät ja sekundääriset aminoryhmät runsaan glysiinipitoisuuden ohella vastaavat siitä tendenssistä, miten yksittäiset polypeptidijuovat asettuvat helixejä spontaanisti muodostaen ilman mitään ketjunsisäisiä vetysiltoja.

Koska GLYSIINI on pienin aminohappo eikä sillä ole sivuketjua, sillä on ainutlaatuinen osuus fibröösissä rakenneproteiinissa KOLLAGEENISSÄ Glysiiniä tarvitaan joka kolmanteen asemaan, koska kolmoishelixin kokoontuminen asettaa tämän aminohapon helixin sisäakselille, missä ei ole mitään paikkaa suuremmalle sivuryhmälle kuin glysiinin yksittäinen vetyatomi. Samasta syystä proliinin ja hydroksiproliinin renkaitten tulee osoittaa ulospäin. Nämä kaksi aminohappoa stabiloivat helixin, Hyp vielä enemmän kuin Pro. Niitä tarvitaan vähemmät pitoisuudet sellaisissa eläimissä kuin kaloissa, joiden kehon lämpötilat ovat alempia kuin useimpien lämminveristen eläimien.

Table No. 1. Amino acid composition of some types of collagen

AMA	Type I		Type II	Type III	Type IV	Type V
	alpha 1	alpha 2				A	B
3-Hyp	1,0	0,0	2,0	—	11	2,5	2,9
4-Hyp	96	86	99	125	130	109	109
Asp	46	44	42	42	51	51	50
Thr	20	20	20	13	23	26	19
Ser	42	43	27	39	37	31	26
Glu	74	66	89	71	84	84	91
Pro	129	113	121	107	61	97	118
Gly	330	336	333	350	310	319	322
Ala	112	102	100	96	33	52	46
Val	20	32	18	14	29	27	18
Gys 1	-	-	-	2	8	-	-
Met	8	6	9	8	10	11	8
Ile	6	16	9	13	30	16	19
Leu	18	32	26	22	54	35	39
Tyr	2	2	1	3	6	18	2,1
Xhe	12	10	13	8	27	14	12
Hyl	4,3	8	20	30	10	18	20
Lys	30	22	2	6	10	11	7,3
Arg	49	51	51	46	33	68	50

Table No. 2. Molecular composition and location of main types of collagen

Type	Molecular composition	Location
I	[alpha1(I)]2alpha2	Skin, tendons, bones, aorta, lungs, etc.
II	[alpha1(II)]3	Hyaline cartilage
III	[alpha1(III)]3	Same as type I, previously called reticulin
IV	[alpha1(IV)]3	Basal membranes
V		Neoplasma, etc.
VI		Intersticial tissue
VII		Epithelium tissue
VIII		Some cells of endothelium
IX		Cartilage, together with type II
X		Component of hypertrophic and mineralized cartilage
XI		Cartilage
XII		Together with types I and III